Shutterstock
Jag kommer därför att försöka förklara vad proteiner inte är ur biokemisk synvinkel, utan genom att lyfta fram deras typ av struktur och relativ klassificering.
, hormoner, transport, lagring och strukturproteiner;- enkla proteiner: består endast av aminosyror
- sammansatta eller konjugerade proteiner: de är förenade med andra molekyler (t.ex. sockerarter, lipider, nukleinsyror, metaller, etc.).
Enkla proteiner ger upphov till åtta grupper av underavdelningar: protaminer, histoner, albuminer, globuliner, glutelines, prolaminer, fosfoprotider och skleroprotider.
främst och lysin. De har därför en låg molekylvikt.Lösligt i vatten, av starkt grundläggande karaktär, protaminer finns endast i naturen i djurriket, kombinerat med nukleinsyror för att bilda nukleoprotider (särskilt i vävnader med reproduktiv funktion, till exempel i spermier av många fiskar). De finns inte fria i naturen
Protaminer är fria från svavelaminosyror, tryptofan och tyrosin; de är istället mycket rika på basiska aminosyror (i synnerhet arginin).
och att producera mindre mängder exoniska baser i klyvningen (arginin, histidin och lysin), av vilka de är rika.
Liksom protaminer finns histoner inte fria i naturen, utan kombineras med andra ämnen för att bilda protider. De finns i röda blodkroppar, i leukocyter, i spermierna; globin är viktigt, vilket utgör hemoglobins proteingrupp.
och cellutsöndringar. Några av deras karakteristiska egenskaper är: löslighet i vatten, koagulerbarhet med värme och möjligheten att ge upphov till alla aminosyror genom delning (de är därför kompletta proteiner med bra biologiskt värde). De har ett högt innehåll av leucin (ca 10-14%) och glutaminsyra (7-13%); de innehåller också bra mängder arginin (6-10%) och lysin (6-8%).
De viktigaste djuralbuminerna är: le ovalbumin (eller äggalbumin) och serumalbumin (eller mjölkalbumin). De finns också i många växter, även om deras egenskaper inte är helt kända. Ett kännetecken för animaliskt albumin är att ha ett högt svavelinnehåll och en betydande andel av aminosyrorna cystin och metionin, medan de vegetabiliska innehåller blygsamma mängder. Vissa växtalbuminer är giftiga; detta är fallet med ricin i ricinolja.
utspädd (NaCl) neutral. De vanligaste är: blodglobuliner (α β, γ), laktoglobulin (mjölk), ovoglobulin (ägg), myosin och myoglobin (muskel). Vegetabiliska globuliner finns särskilt i frön från många växter, särskilt i de oljiga av baljväxterna; mycket rika på globuliner är proteinerna från sojabönor och jordnötter, där de bildar nästan alla proteinsubstanser. Även om djurglobuliner inte har några stora brister i aminosyror, har växtvärldens brist på metionin (inte överraskande den begränsande aminosyran i soja och andra baljväxter).
De Gluteline och den prolamin (eller gliadiner) representerar två grupper av uteslutande vegetabiliska proteiner, typiskt associerade. Tillsammans utgör de den största andelen av spannmålsproteinet (90-95%).
och de är mycket rika på glutaminsyra, men förekommer i lägre koncentrationer än prolaminer. De är olösliga i vatten, i saltlösning och i alkohol; de koagulerar under värme och är lösliga i utspädda syror och baser. Veteglutelin, kallad glutenin, bildar ett proteinkomplex med gliadin som utgör gluten, viktigt för brödtillverkning och delvis för mjukning av mjöl. I ris kallas närvarande gluteline orizenin. ; majszeinen. De är olösliga i vatten och lösliga i 60-80% alkohol. De koagulerar inte i värmen.
Prolaminer är rika på glutaminsyra, som representerar 20-30% av aminosyrorna i spannmålsfröna; prolin och leucin finns också i överflöd, medan svavelaminosyror, lysin (som inte är överraskande den typiska begränsande aminosyran för spannmål) och tryptofan (brist på majs) är knappa. Dessa aminosyrabrister är ansvariga för spannmålens låga proteineffektivitet. Medfödd intolerans mot gliadin är känd som celiaki.
, därför rik på fosfor i form av ortofosforsyra, bunden till förestring av alkoholgruppen av aminosyror (såsom serin). De har sura egenskaper på grund av väte i fosforsyran som inte deltar i förestringen. Fosfoproteiner bör inte betraktas som konjugerade proteiner, inte heller bör de förväxlas med nukleoproteiner som kan hydrolysera fosforsyra. Fosfoprotiderna finns huvudsakligen i proteiner av animaliskt ursprung, där det finns två viktiga representanter: kaseinerna av mjölk och äggulans vitellin (vitellinen är en av äggulans grundämnen och är ett särskilt fosforrikt protein) . den påminner också om ittulin av fiskägg. De viktigaste beståndsdelarna i dessa proteiner är gluttaminsyra (15-20%), serin (som främst förekommer i äggproteiner), prolin (5-10%) och lysin (5-7 %) Cystin, å andra sidan, är knappt.kemiska, olösliga i vatten och vanliga lösningsmedel, som bara löser sig i syror och till och med motstår de flesta proteolytiska enzymer. På grund av sin exceptionella kemiska beständighet utför de mekaniska funktioner för beläggning, skydd och stöd, medan de har ett litet näringsvärde. De viktigaste skleroprotiderna i djurorganismer är: kollagen (grundläggande beståndsdel i bindväv, brosk och benvävnad), elastin (grundbeståndsdel i elastiska fibrer i senor och kärlväggar) och keratiner (beståndsdelar i naglar, hår och hår, men också av skalor, horn och fjädrar). Skleropeptider består av få aminosyror: keratin finns i cystin (därför svavel), medan kollagen är rikt på glycin (25%), prolin och hydroxiprolin och brist på sulfurater, tryptofan och tyrosin. glycin och leucin finns i överflöd av elastin, medan cystin är knappt. Keratin kan inte attackeras av magsaft, därför är smältbarheten och tarmabsorberingen mycket låg, det är av liten betydelse för mat. Kokande kollagen med utspädda syror ökar dess smältbarhet och omvandlar det till gelatin.
(proteiner med lipider)Ovanstående beskrivning vill bara förklara, om än kortfattat, hur proteiner klassificeras, för att göra det klart att dessa ämnen, utöver deras atletiska funktion avsedda att "bygga" muskler, är grundläggande för livet i alla kroppens organ , var och en av dem har en specifik uppgift.