Aminosyror

Aminosyror och proteiner är mellanprodukterna för passage från mineralvärlden till levande materia.
Som namnet indikerar är aminosyror bifunktionella organiska ämnen: bestående av aminofunktionen (-NH2) och karboxylfunktionen (-COOH); de kan vara α, β, γ, etc., beroende på positionen som aminogruppen intar med avseende på karboxigruppen:

De biologiskt viktiga aminosyrorna är alla a-aminosyror.
Proteinstrukturerna består av tjugo aminosyror.
Som framgår av de generiska strukturerna som visas ovan har alla aminosyror en gemensam del och en annan del som kännetecknar dem (representerade generiskt med R).

Av de tjugo aminosyrorna är nitton optiskt aktiva (de avböjer planet för polariserat ljus).
De flesta aminosyror har bara en aminogrupp och en karboxyl därför kallas de neutrala aminosyror; de som har en extra karboxyl kallas sura aminosyror medan de med en extra aminogrupp är grundläggande aminosyror.
Aminosyror är kristallina fasta ämnen och har god vattenlöslighet.

Bristen på vissa aminosyror i kosten orsakar allvarliga förändringar i utvecklingen; i själva verket kan den mänskliga organismen inte syntetisera vissa aminosyror som just kallas väsentliga (de måste införas med kosten), medan den bara kan producera några aminosyror (de icke-väsentliga).

En av sjukdomarna på grund av bristen på essentiella aminosyror är den som är känd under namnet kwashiorkor (ett ord som kommer från en afrikansk dialekt som översatt betyder "första och andra"); denna sjukdom påverkar det förstfödda men efter det andra barnets födelse eftersom det första barnet saknar modersmjölk som innehåller rätt tillförsel av proteiner. Denna sjukdom är därför utbredd bland undernärda populationer och involverar diarré, brist på aptit som leder till en progressiv försvagning av organismen.

Som redan nämnts har naturliga aminosyror, med undantag för glycin (det är en a-aminosyra med ett väte istället för R-gruppen och är den minsta av de tjugo), optisk aktivitet på grund av närvaron av minst en asymmetrisk kol. I naturliga aminosyror hör den absoluta konfigurationen av det asymmetriska kolet till vilket endast amino- och karboxigrupperna är länkade till L -serien;

D-aminosyror blir aldrig en del av strukturen hos ett protein.
Vi kommer ihåg att:

DNA ---- transkription → m-RNA ---- översättning → protein

Transkriptionen kan kodas som L-aminosyror; D-aminosyror kan finnas i icke-proteinstrukturer (t.ex. i bakteriefoder: i bakterier finns det ingen "genetisk information för att ha D-aminosyror för en skyddande roll, men det finns" genetisk information för enzymer som behandlar den bakteriella foderväggen).
Låt oss gå tillbaka till aminosyror: R -gruppens olika struktur definierar varje aminosyras individuella egenskaper och ger ett specifikt bidrag till egenskaperna hos proteiner.
Det var därför tänkt att dela aminosyror baserat på typen av R -gruppen:

Polära men oladdade aminosyror:

Glycin (R = H-)
Serin (R = HO-CH2-)
Threonine

grundläggande

Threonine har två symmetricentrum: endast 2S, 3R treonin finns i naturen.
Threonin är en essentiell aminosyra (får inte förväxlas med oumbärlig: alla aminosyror är viktiga), så den måste tas med kosten, dvs genom att äta mat som innehåller den eftersom det genetiska arvet, som redan nämnts, inte finns i människors celler. som kan producera denna aminosyra (detta arv finns i många växter och bättre).

Hydroxylgruppen av serin och treonin kan förestras med en fosforylgrupp (erhållande av fosfoserin och fosfotreonin), denna process kallas fosforylering; fosforylering används i naturen för translation av signaler mellan insidan och utsidan av cellen.

Cystein (R = HS-CH2-)

Sulfhydryl av cystein är lättare protonerbar än hydroxyl av serin: svavel och syre tillhör båda den sjätte gruppen men svavel är lättare oxiderbart eftersom det har större dimensioner.

Tyrosin [R = HO- (C6H4) -CH2-]

N.B.
(C6H4) = di-substituerad bensenring
Som med serin och treonin kan hydroxyl förestras (fosforyleras).

Asparagin (R = NH2-CO-CH2-)
Glutamin (R = NH2-CO-CH2-CH2-)

Opolära aminosyror

har hydrofoba sidogrupper; inom denna klass skiljer vi:

Alifatik:

Alanin (R = CH3-)
Valine (R = (CH3) 2-CH-) viktigt
Leucin (R = (CH3) 2-CH-CH2-) väsentligt

Isoleucin (R =

) viktigt

Metionin (R = CH3-S-CH2-CH2-) viktigt

Cellmembranen består av ett lipid -tvåskikt med proteiner förankrade tack vare deras hydrofoba karaktär, därför innehåller de alanin, valin, isoleucin och leucin. Metionin, å andra sidan, är en aminosyra som nästan alltid finns i små mängder (cirka 1%).

Proline

Aromatisk:

Fenylalanin (R = Ph-CH2-) Ph = fenyl: essentiell monosubstituerad bensen

Tryptofan (R =

grundläggande

Dessa två aminosyror, som är aromatiska, absorberar nära ultraviolett strålning (cirka 300 nm); därför är det möjligt att utnyttja tekniken för UV -spektrofotometri för att bestämma koncentrationen av ett känt protein som innehåller dessa aminosyror.

Laddade aminosyror

I sin tur är de indelade i:

Sura aminosyror (med polära rester med negativ laddning vid pH 7) är sådana eftersom de kan ge en positiv H + laddning:

Asparaginsyra

Glutaminsyra (R =

)

Dessa aminosyror härrör från asparagin respektive glutamin; alla fyra finns i naturen och det betyder att c "är en specifik information för var och en av dem, det vill säga c" är en bas -triplett i DNA: t som kodar för var och en av dem.

Grundläggande aminosyror (med polära rester med en positiv laddning vid pH 7) är sådana eftersom de kan acceptera en positiv H + laddning:

Lysin (R =

) viktigt

Arginin (R =

)

Histidin (R =

)

Det finns proteiner där det finns derivat av aminosyror i sidokedjorna: till exempel kan ett fosfoserin finnas (det finns ingen genetisk information som kodar för fosfoserin, bara det för serin); fosfoserin är en modifikation posttranslationell: efter proteinsyntes har inträffat

DNA ---- transkription → m-RNA ---- översättning → protein

sådana posttranslationella modifieringar kan förekomma på proteinets sidokedjor.